Angiotensyna

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii
Skocz do: nawigacja, szukaj
Angiotensyna
Szlak przemian angiotensynogenu.Na zielonym tle przedstawiono związku wykazujące aktywność biologiczną, na szarym bez

Angiotensynahormon peptydowy wchodzący w skład układu hormonalnego RAA, którego zadaniem jest kontrola stężenia jonów sodowych i potasowych w organizmie. Angiotensyny stymulują wydzielanie mineralokortykosteroidu aldosteronu.

Angiotensynogen (α2-globulina)[edytuj | edytuj kod]

Angiotensynogen (inaczej α2-globulina) jest jednym z białek osocza krwi odpowiedzialnym za transport kwasów tłuszczowych i hormonów steroidowych, jak i również prohormonem angiotensyny I. Składa się z 453 reszt aminokwasowych i jest wydzielany głównie przez wątrobę.

Angiotensyna I (AI)[edytuj | edytuj kod]

H2N-Asp-Arg-Val-Tyr-Ile-His-Pro-Phe-His-Leu-COOH

Renina (inaczej angiotensynaza) katalizuje przemianę białkowego angiotensynogenu w dekapeptyd angiotensynę I (AI) zachodzącą w wątrobie. Sama angiotensyna I nie wykazuje żadnej aktywności biologicznej i jest wyłącznie prekursorem angiotensyny II oraz angiotensyny 1-7.

Angiotensyna II (AII, AT)[edytuj | edytuj kod]

H2N-Asp-Arg-Val-Tyr-Ile-His-Pro-Phe-COOH

W naczyniach krwionośnych płuc, pod wpływem enzymu ACE1/CD 143 (konwertaza angiotensyny, kininaza II) i poprzez usunięcie histydyny i leucyny, znajdujących się na końcu łańcucha peptydowego angiotensyny I powstaje oktapeptyd angiotensyna II (AII lub AT). Angiotensyna II wykazuje najsilniejsze działanie kurczące błonę mięśniową naczyń krwionośnych.

Angiotensyna II jest jednym z najbardziej efektywnych regulatorów ciśnienia krwi; wywołuje silny skurcz mięśniówki drobnych naczyń krwionośnych i znacząco podnosi ciśnienie tętnicze krwi, tym samym zwiększając częstotliwość pracy serca. Angiotensyna II reguluje również homeostazę wodno-elektrolitową organizmu, pobudzenie współczulnego układu nerwowego oraz biosyntezę i wydzielanie niektórych hormonów kory nadnerczy (tak zwane kortykosteroidy).

Inne enzymy katalizujące przemianę angiotensyny I w angiotensynę II to chymazy (wytwarzane m.in. w sercu) i katopepsyny[1].

Angiotensyna III (AIII)[edytuj | edytuj kod]

H2N-Arg-Val-Tyr-Ile-His-Pro-Phe-COOH

Następnie, pod wpływem aminopeptydaz angiotensyna II może przekształcić się w heptapeptyd angiotensynę III (AIII). Przemiana ta, pod względem chemicznym, polega na usunięciu z łańcucha peptydowego angiotensyny II kwasu asparaginowego, aminokwasu o charakterze kwaśnym. Angiotensyna III wykazuje aktywność o 60% mniejszą od angiotensyny II, jednak jej wydajność w produkcji aldosteronu jest największa.

Angiotensyna IV (AIV)[edytuj | edytuj kod]

H2N-Val-Tyr-Ile-His-Pro-Phe-COOH

Heksapeptyd angiotensyna IV (AIV) wykazuje najmniejszą aktywność biologiczną.

Angiotensyna 1-7[edytuj | edytuj kod]

Istnieje także szlak, który powoduje przekształcenie angiotensyny I w później poznaną angiotensynę 1-7. W przekształceniu tym uczestniczy enzym ACE2. Angiotensyna 1-7 ma działanie odwrotne do angiotensyny II - działa wazodylatacyjnie, zmniejsza uwalnianie hormonu antydiuretycznego i w konsekwencji obniża ciśnienie krwi. Ponadto ma mieć działanie antyproliferacyjne, przeciwzakrzepowe i hamujące procesy włóknienia. Choć w warunkach fizjologicznych angiotensyna I przekształca się głównie w angiotensynę II, to przy zablokowaniu tego przekształcenia, zwiększa się powstawanie angiotensyny 1-7[2][3].

Stąd też nowsze podejście do układu renina-angiotensyna-aldosteron zmierza w stronę dwóch przeciwstawiających się osi, opartych o podnoszący ciśnienie aldosteron II oraz obniżający ciśnienie aldosteron 1-7. Według tej koncepcji miałaby się wykształcać równowaga między oboma szlakami. Temat jest nadal (2016) przedmiotem badań[2][3].

Przypisy[edytuj | edytuj kod]

  1. Wojciech Sawicki: Histologia. Warszawa: Wydawnictwo Lekarskie PZWL, 2009. ISBN 978-83-200-4103-3.
  2. a b Robson A. S. Santos i inni, Angiotensin-converting enzyme 2, angiotensin-(1–7) and Mas: new players of the renin–angiotensin system, „Journal of Endocrinology”, 216 (2), 2013, R1–R17, DOI10.1530/joe-12-0341, PMID23092879 (ang.).
  3. a b Publikacja w otwartym dostępie – możesz ją bezpłatnie przeczytać Monika Chaszczewska-Markowska, Maria Sagan, Katarzyna Bogunia-Kubik, Układ renina-angiotensyna-aldosteron (RAA) – fizjologia i molekularne mechanizmy funkcjonowania, „Postępy Higieny i Medycyny Doświadczalnej (online)”, 70, 2016, s. 917–927, DOI10.5604/17322693.1218180, PMID27668644.

Bibliografia[edytuj | edytuj kod]

  • Gumprecht Janusz: Znaczenie polimorfizmu genów kodujących składowe układu renina-angiotensyna oraz białka SA w rozwoju przewlekłej niewydolności nerek: Katowice : ŚAM, 1998
  • Kobusiak-Prokopowicz Małgorzata: Ocena czynności układu autonomicznego i układu renina-angiotensyna-aldosteron w łagodnym nadciśnieniu tętniczym pierwotnym: Wrocław, 1995
  • Leki hamujące układ renina-angiotensyna-aldosteron (pod red. Grzegorza Opolskiego i Krzysztofa J. Filipiaka): Wrocław: Urban & Partner, 2000
  • Różański Jacek: Związek polimorfizmu genów układu renina-angiotensyna-aldosteron z przebiegiem klinicznym autosomalnie dominującej wielotorbielowatości nerek: Szczecin: PAM, 2007
  • Seweryn Ewa: Badania właściwości dehydrogenazy aldehydu 3-fosfoglicerynowego i jej powiązań z układem renina - angiotensyna: Wrocław, 1992
  • Skoczyńska Anna: Metabolizm lipidów, układ renina-angiotensyna i reaktywność naczyń u szczurów poddanych ekspozycji złożonej na ołów i kadm: Wrocław: AM, 1998
  • Tanecki Wojciech: Badania nad udziałem układu renina-angiotensyna-aldosteron oraz rolą bradykininy w patogenezie przerostu mięśnia lewej komory serca u chorych na nadciśnienie tętnicze pierwotne: Wrocław, 2005
  • Tylicki Leszek: Optymalizacja leczenia nefroprotekcyjnego przy pomocy farmakologicznej blokady układu renina-angiotensyna-aldosteron: Gdańsk: AM, 2006
  • Wiczkowski Andrzej: Wpływ hiperwolemii na wydzielanie przedsionkowego peptydu natriuretycznego, wazopresyny, czynność układu renina-angiotensyna-aldosteron oraz stężenie parathormonu i kalcytoniny u chorych na przewlekłe choroby wątroby wywołane wirusem zapalenia wątroby typu B: Katowice: ŚAM, 1994